Enzimler, canlı hücreler tarafından sentezlenen organik ve katalitik özeliklere sahip maddeler olup biyokimyasal olayların hızlı bir şekilde gerçekleşmesinde görevlidirler. Enzimler reaksiyona giren maddelerle geçici bileşikler oluşturarak reaksiyonun kısa sürede tamamlanmasını sağlarlar. Bu maddeler olmadan biyokimyasal olayların ger*çekleşmeleri yaklaşık olarak 109 kere daha yavaştır.
Mikroorganizmalar besinlerini (protein, karbonhidrat, lipid) hücre içine alabilecek moleküler boyutlara getirebilmek için bazı enzimler sentezlerler. Bu enzimler hücre içerisinde üretilir. Bir kısmı endoenzimler olarak içeride kalırlar. Bir kısmıda dış orta*ma (ekzoenzimler) salgılanırlar.
Reaksiyonların başlangıcında, reaksiyona giren madde (substrat) ile geçici bileşikler oluşturan enzimler, reaksiyonun bitiminde ayrılarak yeni reaksiyonları katalize etmek üzere normal yapılarına dönerler. Kaybolmadıkları için çok az miktarları bile kısa bir süre içerisinde çok sayıda biyokimyasal olayı katalize edebilir. Örneğin 2 mi yoğun tripsin enzimi pH'sı 7.5 olan bir ortamda 37°C'de yaklaşık 3 kg eti hidrolize edebilir. Saf enzimler kendi miktarının yaklaşık 100.000-1.000.000 katı kadar proteini hidrolize edebilmektedir.
Enzimlerin sentezlenmesindeki genetik aksaklıklar veya enzimin yapısındaki çok kü*çük değişiklikler bile bakterilerin besinleri enzimatik sindirime tabi tutamamalarına, beslenememelerine ve üremelerinin durmasına hatta ölmelerine sebep olabilir. Canlı*daki her enzim belli bir substrata özgü olup etkidiği aşama sınırlıdır. Bu aşamadan sonra başka enzimler devreye girer ve bu işlem birbiri ardısıra devam eder. Sonuçta be*sinler birçok enzimin etkisi ile hidrolize edilirler. Eğer bu aşamaların bir yerindeki her*hangi bir enzimin aktivitesi yetersiz veya olmaz ise reaksiyon tamamlanamaz. Enzim*ler o kadar spesifiktirler ki, proteinlere etkiyen bir enzim karbonhidratlara etkisizdir. Hatta L- aminoasitlere (örneğin L-arginin, D- arginin) etkiyenler D- aminoasitlere etkimezler.
Enzimler, kolloidal özellikte ve protein yapısında olduklarından fiziksel (pH, ısı, ışık vs) ve kimyasal (asit, alkali, mineraller vs) faktörlerden kolay etkilenirler. Moleküler ağırlıkları 10.000 dalton ile 1.000.000 dalton arasında değişmektedir.
Enzimler, temel olarak 2 yapıdan oluşurlar.
1- Apoenzim nedir; Protein yapısında, sıvısal, ısıya duyarlı ve diyalize edilemeyen inaktif kısım
2- Enzim Koenzim. Protein yapısında olmayan ısıya dayanıklı, küçük moleküler ağırlıklı ve inaktif organik kısım.
Apoenzim (İnaktif ) + Koenzim (İnaktif) = Holoenzim (Aktif)
Bu inaktif kısım birleşince aktif enzim oluşur. Buna holoenzim veya konjuge enzim denir. Bu sebeple, enzimler, moleküler ağırlıkları düşük yapıdaki organik bir moleküle (koenzim) bağlanmış proteinler olarak tanımlanırlar.
Bazı enzimler, hücrede sentezlendiklerinde genellikle inaktif durumdadırlar (proenzim). Aktif hale geçebilmeleri için kofaktör denilen maddelerle aktive edilmeleri gere*kir. Örneğin, tripsinojen proenziminin aktif tripsin kısmı barsakta sentezlenen enterokinase tarafından aktive edilerek (aktif) tripsin haline dönüştürülür. Organik yapı*daki fosfatları hidrolize eden fosfatase enzimi magnezyum iyonlarınca uyarılır. Kofaktörler hücre içinde veya dışında bulunabilirler.
